Календарь новостей
«    Декабрь 2024    »
ПнВтСрЧтПтСбВс
 
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
 

Белковая защита от катаракты

Белковая защита от катаракты
Источник: phys.org
Преломляющая способность человеческого хрусталика зависит от плотно упакованной смеси белков. Специальные защитные протеины гарантируют, что эти белки не будут слипаться друг с другом в течение долгого времени. Когда защита нарушается, хрусталик мутнеет и у человека развивается катаракта. На сегодняшний день единственный вариант лечения — хирургический, замена помутневшего хрусталика искусственным имплантатом. Ученые из Технического Университета Мюнхена (TUM, Германия) разгадали механизм активации одного из защитных белков, и заложили основу для новой стратегии лечения болезни. Хрусталик — это весьма необычная часть организма. Внутри находится белковый раствор, высококонцентрированный и, не смотря на это, прозрачный.

Для поддержания качества раствора клетки хрусталика были вынуждены отказаться от комплексов по производству и деградации белков, необходимых для жизнедеятельности всех других клеток. Белки хрусталика создаются лишь раз в жизни — во время внутриутробного развития. И от слипания их защищают специальные протеины: αA-кристаллин и его «близнец» αB-кристаллин. Оба относятся к категории малых белков теплового шока, играющих важную роль во всех клетках человека. Они не дают другим белкам слипаться в бесполезные комки при воздействии тепла или сильного клеточного стресса. Но анализ работы кристаллинов долгое время затруднялся. Проблема в том, что оба белка существуют в виде смеси различных форм, содержащих переменное количество субъединиц.

В 2009 году профессор Йоханесс Бюхнер и его коллега Севиль Вейнкауф определили, что наиболее распространенной формой αB-кристаллина является молекула, содержащая 24 субъединицы. То есть если клетки не подвергаются каким-либо негативным внешним воздействиям, то преобладает 24-мерная форма. Тем не менее, эта форма мало способствует предотвращению слипания других белков. Теперь же ученые обнаружили молекулярный переключатель, активирующий защитный белок. Команда профессора Бюхнера ипрофессора Вейнкауф выяснила, что если клетка подвергается тепловому или иному стрессу, фосфатные группы присоединяются к определенным областям αB-кристаллина. Отрицательные заряды фосфатов разрывают связи между субъединицами молекул.

В итоге большие 24-мерные комплексы распадаются на множество мелких, состоящих из 6 или 12 субъединиц. Концевые участки мелких молекул являются более свободными и гибкими, и могут стыковаться с различными партнерами. За счет этого кристаллин может предотвращать слипание других белков. Разгаданный механизм переключения защитного белка может стать основой для новых терапевтических подходов. В частности, возможно создание препаратов для нехирургического лечения катаракты — искусственная активация αB — кристаллина поможет прояснить помутневший хрусталик. С другой стороны, этот же протеин играет важную роль при онкологических заболеваниях. В раковых клетках он является чрезмерно активным, и вмешивается механизм запрограммированной клеточной смерти. В этом случае новое лекарство должно быть направлено на выключение белка.
Подготовлено по материалам (источник): phys.org
Дата: 26 октября 2013
Другие новости, которые читают вместе с этой:
Ссылки спонсоров
ЦВТ «Инноком» | О проекте
info@innocom.ru
Rambler's Top100
Рейтинг@Mail.ru
Яндекс.Метрика