rss
twitter
Календарь новостей
«    Ноябрь 2017    »
ПнВтСрЧтПтСбВс
 
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
 

Прорыв в изучении «вездесущего» фермента PP1

Прорыв в изучении «вездесущего» фермента PP1
Источник: phys.org
Фермент PP1 не зря считается вездесущим, он присутствует в организме практически повсюду и выполняет важные функции почти в каждом биологическом процессе. Широкий круг обязанностей энзима означает, что он имеет значение и для здоровых клеток, и для развития болезней. Но такая универсальность до сих пор не позволяла рассматривать фермент в качестве мишени для лекарств. Ученые Университета Брауна (США) провели исследование, которое позволяет узнать намного больше о специфическом поведении PP1. Как отмечает один из авторов проекта адъюнкт-профессор Ребекка Пейдж, ранее ученые практически боялись прикасаться к ферменту. Ведь если воздействовать на него, к примеру, для лечения диабета, то можно заодно способствовать развитию других болезней — наркомании, болезни Альцгеймера и т. п. Другими словами, если блокировать PP1 в одном контексте, это разрушит его работу и в множестве других контекстов.

Поэтому структурные биологи давно мечтают узнать, как именно фермент ведет себя в конкретных ситуациях. Ключ находится в том, как PP1 может связываться с более чем 200 различными регуляторными белками. Ученые знают эти белки и из каких аминокислот они состоят. Но их пространственная структура и способы связывания с PP1 пока не изучены. Профессор Пейдж и ее соавторы Вольфганг Пети и Менг Чой сделали первый шаг на пути решения этой задачи. В ходе экспериментов с использованием ЯМР-спектроскопии, рентгеновской кристаллографии и методов биохимии, ученые выяснили способы связывания PP1 с адресным белком PNUTS (PP1 nuclear targeting subunit). Вместе с PP1 белок PNUTS играет центральную роль в ядре клетки, где он регулирует деконденсацию хроматина, обработку РНК и фосфорилирование основных белков клеточного цикла. Когда и PP1 и PNUTS соединяются, они образуют особые «шаблоны связей».

Эта информация, в сочетании с данными предыдущих исследований о связи PP1 с двумя другими адресными белками — NIPP1 и спинофилином, позволила команде предсказать параметры соединения протеина с 43 регуляторными белками из 200. Сравнивая последовательность аминокислот в белках PNUTS, NIPP1 и спинофилина (структура которых известна) с последовательностями протеинов, структура которых еще не определена, можно получить прогноз соединений PP1 с 20% регуляторов. При этом отпадает необходимость в сложном и дорогостоящем анализе структур большого количества белков. Что касается взаимодействия фермента с оставшимися 80% белков, его еще предстоит разгадать. Но, по мнению профессора Пейдж, успех ее команды позволяет смотреть на эту задачу с оптимизмом.
Подготовлено по материалам (источник): phys.org
Дата: 4 марта 2014
Другие новости, которые читают вместе с этой:
Ссылки спонсоров
ЦВТ «Инноком» | О проекте
+7 (3952) 755-265 | info@innocom.ru
Rambler's Top100
Рейтинг@Mail.ru
Яндекс.Метрика